ABC - 31/7/13. Un trabajo de la Universidad de Alberta (Canadá) puede haber dado un importante paso en la búsqueda de una cura para las enfermedades priónicas en humanos y en animales, como la patología de Creutzfeldt-Jakob en humanos, la encefalopatía espongiforme bovina (EEB) en bovinos y la caquexia crónica en ciervos
El equipo de Michael James ha logrado producir mini-anticuerpos y fragmentos de anticuerpos que utiliza el Instituto de Neuropatología en Zurich para estudiar las interacciones entre la anticuerpos y la proteína prión y cómo se produce la muerte celular. Y así han abierto la puerta al diseño de una molécula capaz de bloquear la infección por priones.
«Esperamos que el diseño de un compuesto químico que se adhiere a una parte del prión pueda evitar la conversión de la forma normal de la proteína en aquella que causa enfermedades», señala James, cuyo trabajo se publica en Nature.
Estado patológico
Usando tecnología de ADN recombinante, los investigadores produjeron mini-anticuerpos y fragmentos de anticuerpos, y gracias a un proceso denominado cristalografía de rayos X, fueron capaces de identificar la estructura tridimensional de los anticuerpos y de los fragmentos de anticuerpos se unen a la molécula del prión, y aquellas regiones que son susceptibles de cambiar a un estado patológico.
El descubrimiento permitirá diseñar formas de prevenir las enfermedades priónicas tanto para los humanos como animales.
Fuente: ABC
El equipo de Michael James ha logrado producir mini-anticuerpos y fragmentos de anticuerpos que utiliza el Instituto de Neuropatología en Zurich para estudiar las interacciones entre la anticuerpos y la proteína prión y cómo se produce la muerte celular. Y así han abierto la puerta al diseño de una molécula capaz de bloquear la infección por priones.«Esperamos que el diseño de un compuesto químico que se adhiere a una parte del prión pueda evitar la conversión de la forma normal de la proteína en aquella que causa enfermedades», señala James, cuyo trabajo se publica en Nature.
Estado patológico
Usando tecnología de ADN recombinante, los investigadores produjeron mini-anticuerpos y fragmentos de anticuerpos, y gracias a un proceso denominado cristalografía de rayos X, fueron capaces de identificar la estructura tridimensional de los anticuerpos y de los fragmentos de anticuerpos se unen a la molécula del prión, y aquellas regiones que son susceptibles de cambiar a un estado patológico.
El descubrimiento permitirá diseñar formas de prevenir las enfermedades priónicas tanto para los humanos como animales.
Fuente: ABC
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